El triptófano es un aminoácido aromático.

Es el precursor de la serotonina, uno de los neurotransmisores más importantes de nuestro sistema nervioso. Varios estudios han demostrado que la concentración de serotonina en el cerebro es directamente proporcional a la concentración del triptófano en el plasma y el cerebro. La ingesta dietética de triptófano influye directamente en la cantidad de serotonina en el plasma, el cerebro y los niveles en todo el cuerpo. Esta fue la primera demostración, realizada en 1980, aceptada del control dietético directo de un neurotransmisor cerebral por un simple aminoácido.

La vitamina B6 está involucrada en la conversión de triptófano en serotonina y en el metabolismo de otros metabolitos, por ejemplo, la quinurenina.

El triptófano es el aminoácido esencial menos abundante en los alimentos. Tiene una distribución inusual en los alimentos y la mayoría de las proteínas dietéticas son deficitarias en este aminoácido. El jamón y la carne contienen grandes cantidades de triptófano, así como las anchoas saladas, los quesos suizos y parmesanos, los huevos y las almendras. Por eso, los complementos de triptófano pueden ser de gran ayuda terapéutica.

Es un aminoácido esencial aromático (junto con el triptófano y la tirosina)

La mayor parte de este compuesto se transforma, por medio de hidroxilación, en tirosina que es otro aminoácido, en este caso considerado como semiesencial. Además la fenilalanina es el precursor de las catecolaminas en nuestro cuerpo. También es un constituyente importante de los neuropéptidos cerebrales, como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, ACTH, angiotensina, sustancia P y colecistoquinina. Muchas drogas de las que conocemos como psicotrópicas, contienen fenilalanina.

La fuente más importante de fenilalanina son los alimentos ricos en proteínas, como es la carne y los productos lácteos. La fenilalanina tiene utilidades en la industria de la alimentación, por ejemplo, en la elaboración de edulcorantes artificiales.

Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. Tiene una estructura tan similar a la leucina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Cuando estos aminoácidos se encuentran en exceso en función de la síntesis proteica, son transaminados con a-cetoglutarato para dar lugar a a-cetoácidos ramificados. Si este primer paso no ocurre con normalidad pueden darse algunos trastornos que en neonatos se suele manifestar como acidosis, por ejemplo, hipervalinemia cuya causa principal es la deficiencia del complejo enzimático de la deshidrogenasa de cetoácidos ramificados.

La leucina, junto con la valina y la isoleucina, es considerada como un aminoácido de grupo R alifático ramificado. Tiene una estructura tan similar a la valina e isoleucina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Este aminoácido, junto con la isoleucina y la hormona de crecimiento, interviene en la formación y reparación del tejido muscular.

Es un aminoácido hidrofóbico de cadena alifática. Tiene una estructura tan similar a la leucina y valina que incluso se ha comprobado que en ocasiones se reemplazan entre sí en determinadas posiciones.

Este aminoácido, junto con la leucina y la hormona de crecimiento, interviene en la formación y reparación del tejido muscular.

Se trata de un aminoácido esencial que, junto con la serina, contiene grupos hidroxi alcohólicos (también se les denomina hidroxiaminoácidos).

Este aminoácido, junto con la metionina y el ácido aspártico, interviene en las labores de desintoxicación del hígado.

La metionina es un aminoácido esencial.

Este aminoácido colabora en la síntesis de proteínas y determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

La lisina es un aminoácido esencial.

Es uno de los aminoácidos más importantes ya que, junto con otros, interviene en funciones como el crecimiento y la reparación de tejidos, y colabora en la síntesis de anticuerpos y hormonas.

La arginina es un aminoácido no esencial para los humanos adultos ya que se sintetiza a partir de la L-glutamina.

Interviene en el mantenimiento del equilibrio de nitrógeno y de dióxido de carbono. También está implicada en la producción de hormona de crecimiento, relacionada con el crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema nervioso.
Según algunos investigadores, la arginina puede convertirse en uno de los nutrientes mas importante de nuestro siglo.

Aminoácido cuya cadena lateral R tiene una naturaleza polar hidrófila básica. La histidina es un aminoácido proteinogénico esencial en la rata, sin embargo en el hombre sólo se detectan alteraciones producidas por su déficit cuando éste se prolonga en el tiempo, por lo tanto es no esencial. En niños es necesario el aporte por alimentación.

Existen dos péptidos que contienen histidina: la carnosina y la anserina, no obstante, se desconoce el papel que juegan estos péptidos en el músculo, donde se encuentran.

La alanina es un aminoácido no esencial, considerado como glucogénica, que interviene en el metabolismo de la glucosa y que forma piruvato a partir de su esqueleto carbonado.

Si nos encontramos en una situación de ayuno, el músculo libera aminoácidos debido tanto a la degradación de proteínas moleculares como a la síntesis en el momento de los mismos, de éstos el 60% son alanina y glutamina. El proceso que ocurre en el músculo es la transaminación de los aminoácidos ramificados con el 2-oxoglutarato para formar glutamato, que transfiere el grupo amino al piruvato, como se ha comentado anteriormente. La alanina sintetizada sale a la corriente sanguínea y es captada por el hígado, donde se metabolizará y mediante un proceso de gluconeogénesis se transforma en glucosa, que será utilizada por el músculo, el cerebro, eritrocito, piel, retina y médula renal. Parte de la glucosa consumida por el músculo vuelve al hígado y se transforma, de nuevo en alanina, este ciclo es conocido como ciclo glucosa-alanina.

La síntesis de alanina está en relación directa y positiva con las concentraciones de glutamato y piruvato.

Aminoácido no esencial derivado que resulta de la unión de dos cisteínas a través de un puente disulfuro. La cistina, por medio de la cisteína reductasa, y utilizando NADH-H+, da lugar a cisteína.

La cistina interviene en la desintoxicación de hígado junto con la citrulina (que elimina el amoniaco) y el ácido aspártico. Este aminoácido también interviene en la síntesis de insulina y en las reacciones de ciertos compuestos a ésta.

La cisteína es un aminoácido no esencial azufrado que puede oxidarse y dar cistina. Se sintetiza a partir de la metionina, que es un aminoácido esencial, por medio de dos reacciones: transmetilación, en la que la metionina se transforma en homocisteína y transulfuración, en la que la homocisteína pasa a ser cisteína.

Este aminoácido va a formar parte de proteínas de gran importancia biológica como son la taurina y el glutatión. Parece que la taurina actúa como neurotransmisor en la retina y otras zonas del sistema nervioso central.

Junto con la cistina, realiza una función de desintoxicación, en concreto actúa como antagonista de los radicales libres. Como contiene una elevada cantidad de azufre, se considera que es apropiado para el cabello.

La glutamina es un aminoácido no esencial ya que puede formarse, por medio de la acción de la glutamina sintetasa, desde el glutamato, del cual es la amida y al que vuelve a convertirse por medio de la acción de la glutaminasa, apareciendo como producto de esta reacción también el amoniaco.

Entre las funciones que cumple este aminoácido en el organismo se pueden distinguir las siguientes:

• Este aminoácido es un nutriente cerebral que interviene específicamente en la utilización de la glucosa por las células del cerebro.
• Sirve de sustrato energético para células que se dividen rápidamente, como enterocitos, linfocitos, reticulocitos, fibroblastos y células tumorales. Cuando se oxida la glutamina en el enterocito, se produce alanina, citrulina y prolina, además de amoníaco y CO2.
• Como precursor en la biosíntesis de las bases purínicas y primidínicas.
• Como sistema de transporte de aminoácidos y de nitrógeno desde tejidos periféricos hacia el hígado.
• Como donador de nitrógeno del grupo amida en el riñón. En este sentido, se ha visto que la glutamina cumple un papel muy importante en la regulación del equilibrio ácido-base.

La prolina constituye la excepción del grupo de los 20 aminoácidos ya que es un iminoácido. Se considera un aminoácido esencial que forma después de su degradación 2-oxoglutarato. Primero, se transforma en deshidroprolina por medio de la acción de la prolina deshidrogenasa que después de la incorporación de una molécula de agua da lugar al glutamato-g-semialdehído, a partir de éste surge el glutamato después de la acción de la glutamato semialdehído deshidrogenasa. El glutamato es transaminado a 2-oxoglutarato.

La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y huesos.

La serina es un aminoácido no esencial cuyo esqueleto carbonado C3 es sintetizado de manera efectiva por las células animales a partir de ácidos orgánicos procedentes del metabolismo intermediario.

La serina, junto con otros aminoácidos, interviene en la desintoxicación del organismo, en el crecimiento de tejido muscular, en el metabolismo de las grasas y de los ácidos grasos.

La tirosina es un aminoácido no esencial que se sintetiza por medio de la degradación de la fenilalanina, aminoácido esencial, a través de la acción de la fenilalanina-hidroxilasa. El catabolismo de ambos aminoácidos da como productos finales, fumarato y acetoacetato. La tirosina también forma acetil-CoA sin pasar primero por piruvato.

La tirosina actúa como neurotransmisor. Está relacionado con la síntesis de las catecolaminas en el cerebro, células cromafines (de la glándula suprarrenal) y en los nervios y ganglios del sistema simpático. A partir de la L-tirosina, la enzima tirosina-hidroxilasa (TH) actúa y lo transforma en DOPA (dihidroxifenilalanina) y sobre ésta actúa la DOPA-descarboxilasa formando dopamina, ésta a su vez puede transformarse, en aquellas células que contengan la enzima dopamina-b-hidroxilasa (DBH), en noradrenalina. La noradrenalina puede convertirse en adrenalina por otra transferencia de metilos, a cargo de la fenil-etanol-amina-N-metiltransferasa (PNMT). La noradrenalina, a su vez, inhibe a la tirosina-hidroxilasa, funcionando así como señal de interrupción de la síntesis. A este mecanismo se le conoce como "inhibición por producto final".